池口　雅道 (イケグチ　マサミチ,IKEGUCHI Masamichi)

基本情報	研究分野	教育	研究	学内活動	学外活動

書籍等出版物
No.	タイトル URL, 担当区分, 出版社, 出版年月, 担当範囲, ISBN
1	Time-Resolved Small-Angle X-Ray Scattering of Protein Cage Assembly. , , , 2023年, ,
2	タンパク質のアモルファス凝集と溶解性 : 基礎研究からバイオ産業・創薬研究への応用まで , 共著, シーエムシー出版, 2019年02月, 第III編、第３章, 9784781313979

論文
No.	論文タイトル URL, 誌名(出版物名), 巻( 号), 開始ページ- 終了ページ, 出版年月, DOI
1	Mechanisms of helix induction by the closed loop. , Protein Science, 34( 6), e70171- , 2025年06月, https://doi.org/10.1002/pro.70171
2	Time-Resolved Small-Angle X-Ray Scattering of Protein Cage Assembly. , Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 2671, 211- 218, 2023年, https://doi.org/10.1007/978-1-0716-3222-2_12
3	Morphological difference of Escherichia coli non-heme ferritin iron cores reconstituted in the presence and absence of inorganic phosphate , Journal of Biological Inorganic Chemistry, 27( 6), 583- 594, 2022年09月, https://doi.org/10.1007/s00775-022-01952-5
4	In vitro assembly of Haemophilus influenzae adhesin transmembrane domain and studies on the electrostatic repulsion at the interface , Biophysical Reviews, 11, 303- 309, 2019年06月01日, https://doi.org/10.1007/s12551-019-00535-0
5	Mechanisms of ferritin assembly studied by time-resolved small-angle X-ray scattering , Biophysical Reviews, 11, 449- 455, 2019年06月01日, https://doi.org/10.1007/s12551-019-00538-x
6	Structure, Function, Folding, and Aggregation of a Neuroferritinopathy-Related Ferritin Variant , BIOCHEMISTRY, 58( 18), 2318- 2325, 2019年05月07日, https://doi.org/10.1021/acs.biochem.8b01068
7	β-Strand twisting/bending in soluble and transmembrane β-barrel structures , Proteins: Structure, Function and Bioinformatics, 86, 1231- 1241, 2018年12月01日, https://doi.org/10.1002/prot.25576
8	Optimization of Haemophilus influenzae adhesin transmembrane domain expression in Escherichia coli , Protein Expression and Purification, 145, 19- 24, 2018年05月01日, https://doi.org/10.1016/j.pep.2017.12.009
9	Electrostatic Repulsion between Unique Arginine Residues Is Essential for the Efficient in Vitro Assembly of the Transmembrane Domain of a Trimeric Autotransporter , BIOCHEMISTRY, 56( 15), 2139- 2148, 2017年04月, https://doi.org/10.1021/acs.biochem.6b01130
10	Residual structures in the unfolded state of starch-binding domain of glucoamylase revealed by near-UV circular dichroism and protein engineering techniques , BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-PROTEINS AND PROTEOMICS, 1864( 10), 1464- 1472, 2016年10月, https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2016.05.002
11	Electrostatic Repulsion during Ferritin Assembly and Its Screening by Ions , BIOCHEMISTRY, 55( 3), 482- 488, 2016年01月, https://doi.org/10.1021/acs.biochem.5b01197
12	Ferritin Assembly Revisited: A Time-Resolved Small-Angle X-ray Scattering Study , BIOCHEMISTRY, 55( 2), 287- 293, 2016年01月, https://doi.org/10.1021/acs.biochem.5b01152
13	The origin of β-strand bending in globular proteins , BMC Structural Biology, 15, , 2015年10月, https://doi.org/10.1186/s12900-015-0048-y
14	A Physicochemical and Mutational Analysis of Intersubunit Interactions of Escherichia coli Ferritin A , BIOCHEMISTRY, 54( 40), 6243- 6251, 2015年10月, https://doi.org/10.1021/acs.biochem.5b00723
15	Proliferation assay of mouse embryonic stem (ES) cells exposed to atmospheric-pressure plasmas at room temperature , JOURNAL OF PHYSICS D-APPLIED PHYSICS, 47( 44), , 2014年11月, https://doi.org/10.1088/0022-3727/47/44/445402
16	Effect of non-native helix destabilization on the folding of equine β-lactoglobulin , Journal of Biochemistry, 156( 5), 291- 297, 2014年11月, https://doi.org/10.1093/jb/mvu043
17	Local sequence of protein β-strands influences twist and bend angles , Proteins: Structure, Function and Bioinformatics, 82( 7), 1484- 1493, 2014年07月, https://doi.org/10.1002/prot.24518
18	Relationship Between Chain Collapse and Secondary Structure Formation in a Partially Folded Protein , BIOPOLYMERS, 101( 6), 651- 658, 2014年06月, https://doi.org/10.1002/bip.22433
19	Delineation of Solution Burst-Phase Protein Folding Events by Encapsulating the Proteins in Silica Gels , BIOCHEMISTRY, 53( 23), 3858- 3866, 2014年06月, https://doi.org/10.1021/bi5003647
20	Transient non-native helix formation during the folding of β-lactoglobulin , Biomolecules, 4( 1), 202- 216, 2014年03月01日, https://doi.org/10.3390/biom4010202
21	α-helix formation rate of oligopeptides at subzero temperatures , Biophysics (Japan), 10, 9- 13, 2014年, https://doi.org/10.2142/biophysics.10.9
22	Dependence of α-helical and β-sheet amino acid propensities on the overall protein fold type , BMC Structural Biology, 12, , 2012年08月, https://doi.org/10.1186/1472-6807-12-18
23	Importance of polypeptide chain length for the correct local folding of a β-sheet protein , Biophysical Chemistry, 168, 40- 47, 2012年07月, https://doi.org/10.1016/j.bpc.2012.06.002
24	Important role of methionine 145 in dimerization of bovine β-lactoglobulin , Journal of Biochemistry, 151( 3), 329- 334, 2012年03月, https://doi.org/10.1093/jb/mvr142
25	A native disulfide stabilizes non-native helical structures in partially folded states of equine β-lactoglobulin , Biochemistry, 50( 49), 10590- 10597, 2011年12月, https://doi.org/10.1021/bi2013239
26	Structure and stability of Gyuba, a β-lactoglobulin chimera , Protein Science, 20( 11), 1867- 1875, 2011年11月, https://doi.org/10.1002/pro.720
27	2P072 βラクトグロブリンのフォールディング中間体類似状態の超遠心分析(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 50( 2), S94- , 2010年, https://doi.org/10.2142/biophys.50.S94_5
28	2P027 Retinol binding protein-like familyにおける二量体形成のための必要条件(蛋白質-構造,第48回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 50( 2), S86- , 2010年, https://doi.org/10.2142/biophys.50.S86_4
29	3P059 CDとNMR分光器を用いたウマベータラクトグロブリンのペプチドフラグメント構造解析(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第48回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 50( 2), S155- , 2010年, https://doi.org/10.2142/biophys.50.S155_2
30	3P027 βストランドにおけるアミノ酸出現頻度のフォールド依存性(蛋白質-構造,第48回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 50( 2), S149- , 2010年, https://doi.org/10.2142/biophys.50.S149_5
31	Correction to the article "non-native α-helix formation is not necessary for folding of lipocalin: Comparison of burst-phase folding between tear lipocalin and β-lactoglobulin" (Proteins: Structute, Function and Bioformatics (2009) 76, (226-236)) , Proteins: Structure, Function and Bioinformatics, 77( 4), 1015- 1015, 2009年12月, https://doi.org/10.1002/prot.22593
32	Fatty Acids Bound to Recombinant Tear Lipocalin and Their Role in Structural Stabilization , JOURNAL OF BIOCHEMISTRY, 146( 3), 343- 350, 2009年09月, https://doi.org/10.1093/jb/mvp076
33	Non-native α-helix formation is not necessary for folding of lipocalin: Comparison of burst-phase folding between tear lipocalin and β-lactoglobulin , Proteins: Structure, Function and Bioinformatics, 76( 1), 226- 236, 2009年07月, https://doi.org/10.1002/prot.22340
34	2P-046 水素/重水素交換法によるβ-ラクトグロブリンの構造揺らぎの解析(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 49, S113- S114, 2009年, https://doi.org/10.2142/biophys.49.S113_6
35	2P-045 異種核NMRを用いたウマβ-ラクトグロブリンフォールディングコアの構造解析(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 49, S113- , 2009年, https://doi.org/10.2142/biophys.49.S113_5
36	2P-043 Stopped-Flow法によるウマβラクログロブリンのフォールディング反応解析(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 49, S113- , 2009年, https://doi.org/10.2142/biophys.49.S113_3
37	2P-044 β-lactoglobulinの二量体形成のためのキー配列(蛋白質-物性(安定性,折れたたみなど),第47回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 49, S113- , 2009年, https://doi.org/10.2142/biophys.49.S113_4
38	OLIGAMI: OLIGomer Architecture and Molecular Interface , The Open Bioinformatics Journal, 2( 1), 50- 53, 2008年09月,
39	Helix-rich transient and equilibrium intermediates of equine β-lactoglobulin in alkaline buffer , Biophysical Chemistry, 134( 1-2), 84- 92, 2008年04月, https://doi.org/10.1016/j.bpc.2008.01.010
40	3P-028 芳香族アミノ酸変異による近紫外円二色性スペクトル解析(蛋白質・物性(3),第46回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 48, S132- , 2008年, https://doi.org/10.2142/biophys.48.S132_1
41	2P-013 βストランドにおけるアミノ酸出現頻度のフォールド依存性(蛋白質・構造(2),第46回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 48, S77- , 2008年, https://doi.org/10.2142/biophys.48.S77_1
42	2P-085 ウマβ-ラクトグロブリンのフォールディングコアのペプチド解析(蛋白質・物性(2),第46回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 48, S88- , 2008年, https://doi.org/10.2142/biophys.48.S88_3
43	Degradation of DNA into 5′-monodeoxyribonucleotides in the presence of Mn2+ ions , Bioscience, Biotechnology and Biochemistry, 71( 11), 2670- 2679, 2007年11月, https://doi.org/10.1271/bbb.70260
44	An α-helical burst in the src SH3 folding pathway , Biochemistry, 46( 17), 5072- 5082, 2007年05月, https://doi.org/10.1021/bi0618262
45	Chloride-ion concentration dependence of molecular dimension in the acid-denatured state of equine β-lactoglobulin , Journal of Applied Crystallography, 40, S213- S216, 2007年04月, https://doi.org/10.1107/S0021889807008278
46	Interactions Responsible for Secondary Structure Formation during Folding of Equine β-Lactoglobulin , Journal of Molecular Biology, 367( 4), 1205- 1214, 2007年04月, https://doi.org/10.1016/j.jmb.2007.01.053
47	2P088 ウマβ-ラクトグロブリンの近紫外部円二色性スペクトルに対する各チロシン残基の寄与(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 47, S135- , 2007年, https://doi.org/10.2142/biophys.47.S135_1
48	1P258 生物学的分子座標データベース(OLIGAMI)(生命情報科学(構造ゲノミクス),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 47, S88- , 2007年, https://doi.org/10.2142/biophys.47.S88_1
49	3P066 beta-lactoglobulinにおける二量体形成の分子基盤(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 47, S219- , 2007年, https://doi.org/10.2142/biophys.47.S219_3
50	3P065 ジスルフィド結合欠損ウマβラクトグロブリンの二量体形成(蛋白質(物性(安定性、折れ畳みなど)),ポスター発表,第45回日本生物物理学会年会) , 生物物理, 47, S219- , 2007年, https://doi.org/10.2142/biophys.47.S219_2
51	Proline scanning mutagenesis reveals non-native fold in the molten globule state of equine β-lactoglobulin , Biochemistry, 45( 51), 15468- 15473, 2006年12月, https://doi.org/10.1021/bi061420p
52	Structural and thermodynamic consequences of removal of a conserved disulfide bond from equine β-lactoglobulin , Proteins: Structure, Function and Genetics, 63( 3), 595- 602, 2006年05月, https://doi.org/10.1002/prot.20905
53	1P128 Role of an off-barrel strand for the structural stabilization of equine β-lactoglobulin(3. Protein folding and misfolding (1),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006) , 生物物理, 46( 2), S178- , 2006年, https://doi.org/10.2142/biophys.46.S178_4
54	1P102 Comparison of burst phase folding intermediates of tear lipocalin and β-lactoglobulin(3. Protein folding and misfolding (I),Poster Session,Abstract,Meeting Program of EABS & BSJ 2006) , 生物物理, 46( 2), S172- , 2006年, https://doi.org/10.2142/biophys.46.S172_2
55	Helical and expanded conformation of equine β-lactoglobulin in the cold-denatured state , Journal of Molecular Biology, 350( 2), 338- 348, 2005年07月, https://doi.org/10.1016/j.jmb.2005.05.003
56	3P054 ウマβラクトグロブリンの平衡中間体における非天然α-helixの安定化機構(蛋白質 C) 物性(安定性、折れたたみなど))) , 生物物理, 45, S217- , 2005年, https://doi.org/10.2142/biophys.45.S217_2
57	1P086 Human tear lipocalin変異体の構造安定性(蛋白質 C) 物生(安定性、折れたたみなど))) , 生物物理, 45, S53- , 2005年, https://doi.org/10.2142/biophys.45.S53_2
58	Thermal stabilization of penicillolysin, a thermolabile 19 kDa Zn2+-protease, obtained by site-directed mutagenesis , PROTEIN ENGINEERING DESIGN & SELECTION, 17( 3), 261- 266, 2004年03月, https://doi.org/10.1093/protein/gzh034
59	Substrate specificities of deuterolysin from aspergillus oryzae and electron paramagnetic resonance measurement of cobalt-substituted deuterolysin , Bioscience, Biotechnology and Biochemistry, 67( 2), 264- 270, 2003年01月01日, https://doi.org/10.1271/bbb.67.264
60	Construction and characterization of β-lactoglobulin chimeras , Proteins: Structure, Function and Genetics, 49( 3), 297- 301, 2002年11月, https://doi.org/10.1002/prot.10223
61	1I1000 ウマβ-ラクトグロブリンの低温変性(1.蛋白質(C)物性,一般演題,日本生物物理学会第40回年会) , 生物物理, 42( 2), S47- , 2002年, https://doi.org/10.2142/biophys.42.S47_3
62	A partially unfolded state of equine β-lactoglobulin at pH 8.7 , Protein Journal, 20, 131- 137, 2001年12月01日, https://doi.org/10.1023/A:1011029524100
63	3P047トリフルオロアルコール中におけるアミノ酸配列とヘリックス形成の協同性 , 生物物理, 41, S170- , 2001年, https://doi.org/10.2142/biophys.41.S170_3
64	A partially unfolded state of equine β-lactoglobulin at pH 8.7 , Journal of Protein Chemistry, 20( 2), 131- 137, 2001年, https://doi.org/10.1023/A:1011029524100
65	Molten globule structure of equine β-lactoglobulin probed by hydrogen exchange , Journal of Molecular Biology, 299( 3), 757- 770, 2000年06月, https://doi.org/10.1006/jmbi.2000.3761
66	1A1800 ウマβラクトグロブリンのアルカリpHにおける尿素変性中間体は2量体を特異的に形成する , 生物物理, 40, S12- , 2000年, https://doi.org/10.2142/biophys.40.S12_1
67	Molecular and enzymic properties of recombinant 1,2-α-mannosidase from Aspergillus saitoi overexpressed in Aspergillus oryzae cells , Biochemical Journal, 339, 589- 597, 1999年05月, https://doi.org/10.1042/0264-6021:3390589
68	Folding-unfolding equilibrium and kinetics of equine β-lactoglobulin: Equivalence between the equilibrium molten globule state and a burst-phase folding intermediate , Biochemistry, 38( 14), 4455- 4463, 1999年04月, https://doi.org/10.1021/bi982683p
69	3PA046 ウマβ-lactoglobulinのSS結合形成と立体構造形成 , 生物物理, 39, S160- , 1999年, https://doi.org/10.2142/biophys.39.S160_2
70	3PA047 ウマβラクトグロブリン構造状態の相図 , 生物物理, 39, S160- , 1999年, https://doi.org/10.2142/biophys.39.S160_3
71	Characteristic properties of equine milk proteins , International Journal of Food Science and Technology, 34( 5-6), 437- 443, 1999年, https://doi.org/10.1046/j.1365-2621.1999.00328.x
72	Remarkable destabilization of recombinant α-lactalbumin by an extraneous N-terminal methionyl residue , Protein Engineering, 11( 5), 333- 335, 1998年05月,
73	Conformational studies of peptides spanning the helical sequence in the molten globule alpha-lactalbumin , PEPTIDES, , 94- 95, 1998年,
74	Transition state in the folding of α-lactalbumin probed by the 6-120 disulfide bond , Protein Science, 7( 7), 1564- 1574, 1998年, https://doi.org/10.1002/pro.5560070710
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76	Studies of Disulfide Bond Reduction of Pigeon and Japanese Quail Lysozymes. , Reports on Progress in Polymer Physics in Japan, 40, 617- 618, 1997年,
77	Molten globule state of equine β-lactoglobulin , Proteins: Structure, Function and Genetics, 27( 4), 567- 575, 1997年, https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0134(199704)27:4<567::AID-PROT9>3.0.CO;2-7
78	Molten globule state of equine β-lactoglobulin , Proteins: Structure, Function and Genetics, 27( 4), 567- 575, 1997年, https://doi.org/10.1002/(SICI)1097-0134(199704)27:4<567::AID-PROT9>3.0.CO;2-7
79	Interation of GroEL and α-lactalbumin Molten Globule , Reports on Progress in Polymer Physics in Japan, 39, 625- 628, 1996年,
80	A synthetic peptide study on the molten globule of α-lactalbumin , Journal of Biochemistry, 119( 5), 947- 952, 1996年, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021334
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83	APPROPRIATENESS OF DSS AND TSP AS INTERNAL REFERENCES FOR H-1-NMR STUDIES OF MOLTEN GLOBULE PROTEINS IN AQUEOUS-MEDIA , JOURNAL OF BIOMOLECULAR NMR, 4( 6), 859- 862, 1994年11月, https://doi.org/10.1007/BF00398414
84	Conformational comparison between α-lactalbumin and lysozyme , Advances in Biophysics, 30, 37- 84, 1994年, https://doi.org/10.1016/0065-227X(94)90010-8
85	ESSENTIAL ROLE OF THE ARG112 RESIDUE OF CYTOCHROME-P450CAM FOR ELECTRON-TRANSFER FROM REDUCED PUTIDAREDOXIN , FEBS LETTERS, 331( 1-2), 109- 113, 1993年09月, https://doi.org/10.1016/0014-5793(93)80307-G
86	Unfolding of the Molten Globule State of α-Lactalbumin Studied by ¹H NMR , Biochemistry, 32( 48), 13198- 13203, 1993年, https://doi.org/10.1021/bi00211a031
87	Contribution of the 6-120 Disulfide Bond of β-Lactalbumin to the Stabilities of its Native and Molten Globule States , Biochemistry, 31( 50), 12695- 12700, 1992年02月01日, https://doi.org/10.1021/bi00165a021
88	Conformational Study of Lactoferricin in Aqueous Solutions , Reports on Progress in Polymer Physics in Japan, 35, 665- 666, 1992年,
89	Two-Dimensional 1H-NMR Studies on -Lactalbumin in the Native and Molten Globule States , Reports on Progress in Polymer Physics in Japan, 35, 663- 664, 1992年,
90	Kinetics of Disulfide Bond Reduction in α-Lactalbumin by Dithiothreitol and Molecular Basis of Superreactivity of the Cys6-Cys120 Disulfide Bond , Biochemistry, 29( 36), 8240- 8249, 1990年09月, https://doi.org/10.1021/bi00488a007
91	Contribution of disulfide bonds to stability of the folding intermediate of α‐lactalbumin , International Journal of Peptide and Protein Research, 33( 4), 289- 297, 1989年, https://doi.org/10.1111/j.1399-3011.1989.tb01284.x
92	Innocuous character of [ethylenebis(oxyethylenenitrilo)]tetraacetic acid and EDTA as metal-ion buffers in studying Ca²⁺ binding by α-lactalbumin , Journal of Biological Chemistry, 261( 19), 8824- 8829, 1986年07月,
93	Ca²⁺alteration in the unfolding behavior of α-lactalbumin , Journal of Biochemistry, 99( 4), 1191- 1201, 1986年, https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135582
94	Evidence for Identity between the Equilibrium Unfolding Intermediate and a Transient Folding Intermediate: A Comparative Study of the Folding Reactions of α-Lactalbumin and Lysozyme , Biochemistry, 25( 22), 6965- 6972, 1986年, https://doi.org/10.1021/bi00370a034
95	Comparison of the Transient Folding Intermediates in Lysozyme and α-Lactalbumin , Biochemistry, 24( 4), 874- 881, 1985年, https://doi.org/10.1021/bi00325a010

MISC
No.	MISCタイトル URL, 誌名, 巻( 号), 開始ページ- 終了ページ, 出版年月(日)
1	時間分解X線小角散乱法によるフェリチンアセンブリの研究 , KEK Proceedings (Web), ( 2016-2), , 2016年
2	時間分解X線小角散乱法を用いたフェリチンアセンブリにおける静電相互作用の役割に関する研究 , 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 16th, , 2016年
3	Role of electrostatic repulsion between unique arginine residues on the assembly of a trimeric autotransporter translocator domain , PROTEIN SCIENCE, 24, 89- 90, 2015年10月
4	Repulsion between net charges of subunits during ferritin assembly , PROTEIN SCIENCE, 24, 87- 88, 2015年10月
5	Role of a non-native alpha-helix in the folding of equine beta-lactoglobulin , PROTEIN SCIENCE, 24, 94- 94, 2015年10月
6	時間分解X線小角散乱法を用いた超分子集合メカニズムの研究 , 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 15th, , 2015年
7	超分子集合における正味電荷反発 , 物構研サイエンスフェスタ要旨集, 3rd, , 2015年
8	フェリチン・ヘテロオリゴマーの作製 , 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 14th, , 2014年
9	フェリチンアセンブリにおける静電相互作用の役割 , 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 14th, , 2014年
10	アポフェリチンのアセンブリにおける静電相互作用の役割 , 物構研サイエンスフェスタ要旨集, 2013, , 2014年
11	ウマβラクトグロブリンの二量体化の試み , 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 13th, , 2013年
12	Adhesin translocator domainの変異導入による三量体安定性の評価 , 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 13th, , 2013年
13	ウマβラクトグロブリンのバースト相中間体における非天然αヘリックスの不安定化がもたらすフォールディング速度への影響 , 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 13th, , 2013年
14	Self-catalyzing functions of DNA. , Nucleic acids symposium series (2004), , 517- 518, 2008年12月01日
15	ペプチド断片を用いたα-ラクトアルブミンのモルテングロビュール状態の安定化の解析 , 生物物理, 38( 2), S178- , 1998年09月07日
16	ウマβラクトグロブリンのモルテングロビュール構造の温度、pH依存 , 生物物理, 38( 2), S160- , 1998年09月07日
17	Cytochrome cのモルテングロビュール状態の圧力変性 , 生物物理, 37, S25- , 1997年10月
18	組換えウマβ-ラクトグロブリンの作製とNMRによる解析 , 生物物理, 37, S23- , 1997年10月
19	βラクトグロブリンの折れたたみ中間体 , 生物物理, 37, S24- , 1997年10月
20	Structure of the two disulfide folding intermediate of bovine alpha-lactalbumin , PROGRESS IN BIOPHYSICS & MOLECULAR BIOLOGY, 65, PA431- PA431, 1996年

講演・口頭発表等
No.	講演・口頭発表タイトル, 会議名, 発表年月日, 主催者, 開催地
1	Negative Charge Increment during Evolution of Ferritin, 21st IUPAB Congress 2024, 2024年06月28日, ,
2	Time-resolved small-angle X-ray scattering for monitoring the biomolecular assembly process, 10th International Conference on Biomolecular Engineering, 2020年01月09日, ,

共同研究・競争的資金等の研究課題
No.	提供機関, 制度名, 課題名等, 資金種別, 研究期間
1	日本学術振興会, 科学研究費助成事業基盤研究(C), フェリチンの分子進化：機能発現における電荷の役割, , 2021年04月 - 2024年03月
2	日本学術振興会, 科学研究費助成事業若手研究(B), ピロリ菌発がん因子Ｔｉｐαの構造と活性の相関, , 2014年04月 - 2016年03月
3	日本学術振興会, 科学研究費助成事業特定領域研究, モルテン・グロビュール構造安定化に寄与する疎水相互作用の特異性, , 2006年 - 2007年
4	日本学術振興会, 科学研究費助成事業特定領域研究, フォールディング・ファネル中間層での遠隔残基間相互作用の研究, , 2004年 - 2005年
5	日本学術振興会, 科学研究費助成事業特定領域研究(A), NMRによるモルテン・グロビュール構造の解析, , 1998年 - 1998年
6	日本学術振興会, 科学研究費助成事業奨励研究(A), タンパク質の立体構造形成と分子内相互作用の階層性に関する研究, , 1993年 - 1993年
7	日本学術振興会, 科学研究費助成事業奨励研究(A), タンパク質の構造形成過程初期における独立フォールディングユニットの同定, , 1990年 - 1990年
8	日本学術振興会, 科学研究費助成事業奨励研究(A), タンパク質の折りたたみ中間体の同定と特徴付け, , 1987年 - 1988年